Vì sao prôtein có tính đa dạng và đặc thù?
Đề bài
Vì sao prôtein có tính đa dạng và đặc thù?
Xem lại Bốn cấu trúc của prôtêin
Lời giải chi tiết
Prôtêin có tính đặc thù là do mỗi loại prôtêin khác nhau thì thành phần, số lượng và trình tự sắp xếp của các axit amin có đặc trưng riêng
Prôtêin có tính đa dạng là do phân tử prôtêin được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân, đơn phân là 20 loại axit amin. Số lượng và thành phần và trình tự sắp xếp của hai mươi loại axit amin đã tạo ra tính đa dạng của prôtêin
Loigiaihay.com
-
Tính đặc trưng của prôtêin được thể hiện thông qua cấu trúc không gian như thế nào?
Giải bài tập câu hỏi thảo luận số 1 trang 55 SGK Sinh học 9.
-
Vì sao prôtêin dạng sợi là nguyên liệu cấu trúc rất tốt?
Giải bài tập câu hỏi thảo luận số 2 trang 55 SGK Sinh học 9.
-
Bài 1 trang 56 SGK Sinh học 9
Giải bài 1 trang 56 SGK Sinh học 9. Tính đa dạng và tính đặc thù của protein do yếu tố nào xác định?
-
Bài 2 trang 56 SGK Sinh học 9
Giải bài 2 trang 56 SGK Sinh học 9. Vì sao nói prôtêin có vai trò quan trọng đối với tế bào và cơ thể?
-
Bài 3 trang 56 SGK Sinh học 9
Bậc cấu trúc nào sau đây có vai trò chủ yếu xác định tinh đặc thù của prôtêin?
Vì sao protein có tính đa dạng và đặc thù?
Xem lời giải
Cấu trúc đặc trưng của ADNTrước khi đi tìm lời đáp cho câu hỏi vì sao adn có tính đa dạng và đặc thù thì bạn đọc cần hiểu được cấu trúc từ mỗi phân tử ADN. Từ cấu trúc này mới có thể nhận định được sự đa dạng hay đặc thù của ADN. Cấu trúc phân tử của ADN nói lên tính đa dạng và đặc thùPhân tử DNA là một chuỗi xoắn kép được liên kết với nhau bằng hai sợi đơn độc lập và song song. Mỗi sợi đơn sẽ chứa đựng những Nu và tạo thành một chuỗi nucleotide . Mỗi nucleotide gồm ba thành phần: đường deoxyribose, nhóm phosphate và một trong các cặp đôi nucleotit (A, T, G và X) . Ở chuỗi xoắn kép A sẽ liên kết với T còn lại G liên kết với X, đây là sự liên kết theo nguyên tắc bổ sung và nhờ vào các liên kết hydrogen. Phân tử ADN ở các tế bào vi khuẩn thì thường được hình thành qua chuỗi mạch vòng, còn ADN ở sinh vật thường thường sẽ phát triển theo mạch thẳng. Theo nghiên cứu trong nhân mỗi tế bào thì việc sắp xếp và xuất hiện các Nu sẽ theo mức độ hiện diện của chúng. Sự trùng lặp của các phân tử Nu được chia thành 3 cấp độ như sau: Các trình tự lặp lại nhiều lần: Trình tự lặp lại nhiều lần hay còn gọi là hệ mạch gen ngắn, ở động vật có vú thì sự xuất hiện trường hợp này sẽ có từ 10-15% genome. Các trình tự lặp lại trung bình: Tại trường hợp này thì mỗi đoạn mạch ADN được cấu tạo một cách đa dạng hơn, kích thước cũng lớn hơn và chiếm khoảng 25 – 40%. Các trình tự duy nhất: Trình tự duy nhất ở đây chính là việc xuất hiện một đoạn mạch gen không bị trùng lặp kế tiếp cho đến hết chu trình liên kết. Đây cũng là một trong những giải thích dễ hiểu nhất và chính xác nhất cho tính đặc trưng của mỗi phân tử ADN. Để phân tích rõ hơn về phân tử ADN và cũng là tìm ra lời đáp cho câu hỏi vì sao ADN có tính đa dạng và đặc thù cần đi sâu hơn về những chức năng của mỗi phân tử ADN. Mời bạn đọc cùng tham khảo thông tin phân tích sau. Mục lục
- 1 Cấu tạo hoá học
- 2 Cấu trúc không gian
- 3 Liên kết peptide
- 4 Ý nghĩa cấu trúc bậc 1 protein
- 5 Sự hình thành bốn bậc cấu trúc protein
- 5.1 Cấu trúc bậc một: chuỗi amino acid cơ bản
- 5.2 Cấu trúc bậc hai: Cuộn gấp không gian
- 5.3 Cấu trúc bậc ba: Liên kết disulfid (-S - S-)
- 5.4 Cấu trúc bậc bốn: Tổ hợp các tiểu phần
- 6 Xem thêm
- 7 Tham khảo
Cấu tạo hoá họcSửa đổi
- Là hợp chất hữu cơ gồm 4 nguyên tố cơ bản C, H, O, N thường có thêm S và đôi lúc có P.
- Thuộc loại đại phân tử, phân tử lớn nhất dài 0,1 micromet, phân tử lượng có thể đạt tới 1,5 triệu đ.v.C.
- Thuộc loại đa phân tử, đơn phân là các amino acid.
- Có hơn 20 loại amino acid khác nhau tạo nên các prôtêin, mỗi amino acid có 3 thành phần: gốc cacbon (R), nhóm amin (-NH2) và nhóm carboxyl (-COOH), chúng khác nhau bởi gốc R. Mỗi amino acid có kích thước trung bình 3Å.
- Trên phân tử các amino acid liên kết với nhau bằng các liên kết peptide tạo nên chuỗi polypeptide. Liên kết peptide được tạo thành do nhóm carboxyl của amino acid này liên kết với nhóm amin của amino acid tiếp theo và giải phóng 1 phân tử nước. Mỗi phân tử protein có thể gồm một hay nhiều chuỗi polypeptide cùng loại.
- Từ 20 loại amino acid kết hợp với nhau theo những cách khác nhau tạo nên vô số loại prôtêin khác nhau (trong các cơ thể động vật, thực vật ước tính có khoảng 1014 – 1015 loại prôtêin). Mỗi loại prôtêin đặc trưng bởi số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp các amino acid trong phân tử. Điều đó giải thích tại sao trong thiên nhiên các prôtêin vừa rất đa dạng, lại vừa mang tính chất đặc thù.
| STT
|
amino acid
|
Viết tắt (3 ký tự)[1] |
Viết tắt (1 ký tự)[1] |
Side-chain polarity[1] |
Side-chain charge (pH 7.4)[1] |
Hydropathy index[2] |
Độ hấp thụ λmax(nm)[3] |
ε at λmax (x10−3 M−1 cm−1)[3] |
|---|
| 1
|
Alanine
|
Ala
|
A
|
nonpolar
|
neutral
|
1.8
|
|
| | 2
|
Arginine
|
Arg
|
R
|
Basic polar
|
positive
|
−4.5
|
|
| | 3
|
Asparagine
|
Asn
|
N
|
polar
|
neutral
|
−3.5
|
|
| | 4
|
Aspartic acid
|
Asp
|
D
|
acidic polar
|
negative
|
−3.5
|
|
| | 5
|
Cysteine
|
Cys
|
C
|
nonpolar
|
neutral
|
2.5
|
250
|
0.3
| | 6
|
Glutamic acid
|
Glu
|
E
|
acidic polar
|
negative
|
−3.5
|
|
| | 7
|
Glutamine
|
Gln
|
Q
|
polar
|
neutral
|
−3.5
|
|
| | 8
|
Glycine
|
Gly
|
G
|
nonpolar
|
neutral
|
−0.4
|
|
| | 9
|
Histidine
|
His
|
H
|
Basic polar
|
positive(10%)
neutral(90%)
|
−3.2
|
211
|
5.9
| | 10
|
Isoleucine
|
Ile
|
I
|
nonpolar
|
neutral
|
4.5
|
|
| | 11
|
Leucine
|
Leu
|
L
|
nonpolar
|
neutral
|
3.8
|
|
| | 12
|
Lysine
|
Lys
|
K
|
Basic polar
|
positive
|
−3.9
|
|
| | 13
|
Methionine
|
Met
|
M
|
nonpolar
|
neutral
|
1.9
|
|
| | 14
|
Phenylalanine
|
Phe
|
F
|
nonpolar
|
neutral
|
2.8
|
257, 206, 188
|
0.2, 9.3, 60.0
| | 15
|
Proline
|
Pro
|
P
|
nonpolar
|
neutral
|
−1.6
|
|
| | 16
|
Serine
|
Ser
|
S
|
polar
|
neutral
|
−0.8
|
|
| | 17
|
Threonine
|
Thr
|
T
|
polar
|
neutral
|
−0.7
|
|
| | 18
|
Tryptophan
|
Trp
|
W
|
nonpolar
|
neutral
|
−0.9
|
280, 219
|
5.6, 47.0
| | 19
|
Tyrosine
|
Tyr
|
Y
|
polar
|
neutral
|
−1.3
|
274, 222, 193
|
1.4, 8.0, 48.0
| | 20
|
Valine
|
Val
|
V
|
nonpolar
|
neutral
|
4.2
|
|
|
| 
